ЭЛАСТИН — фибриллярный белок, составляющий основную массу эластических волокон соединительной ткани. При ряде заболеваний, например при (см.), (см.), (см.) и других патологических состояниях, происходит разрушение эластина в результате патологического протеолиза, что вызвано, очевидно, нарушением физиологического баланса между (см.) и их ингибиторами.

Эластин синтезируется главным образом гладкомышечными клетками (см.) и фибробластами в виде растворимого белка — тропоэластина с молекулярным весом (массой) около 70 000. В результате окислительного (см.) остатков (см.) в полипептидной цепи между мономерами эластина возникают ковалентные межмолекулярные сшивки и образуются так называемые десмозины и изодесмозины; получающиеся при этом ассоциаты и затем волокна эластина нерастворимы даже при сравнительно жесткой обработке.

Эластин млекопитающих представляет собой нерастворимый белок с гидрофобными свойствами, в состав которого входит около 70% аминокислот с неполярными боковыми цепями — (см.), (см.), (см.), (см.). Эластин характеризуется большой стабильностью: он не растворим в воде, разбавленных кислотах и щелочах даже при 100°, устойчив к действию многих протеолитических ферментов (см.) и гидролизуется лишь специфическими эластазами. Растворимый эластин (тропоэластин) получают из аорт животных, содержавшихся на рационе, составленном с исключением солей меди.

Количественно эластин определяют по остаточному содержанию белка после автоклавирования, обработки щелочами и кислотами с целью удаления сопутствующих белков.

См. также,.

Библиогр.: Березов Т. Т. и Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, с. 717, М., 1982; Foster J. A. Elastin structure and biosynthesis, Meth. Enzymol., v. 82, pt A, p. 559, 1982; Sandberg L. B., Soskel N. T. a. Leslie J. G. Elastin structure, biosynthesis, and relation to disease states, New Engl. J. Med., v. 304, p. 566, 1981.

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание