ПАПАИН (син.папаиназа)— протеолитический фермент (КФ 3.4.22.2), относится к группе пептид-гидролаз, содержится в млечном соке дынного дерева — Carica papaya. П. расщепляет различные белки и пептиды, а также синтетические субстраты — амиды и сложные эфиры N-замещенных аминокислот; катализирует реакцию транспепти-дирования. В медицине делаются попытки использовать П. для лечения заболеваний соединительной и хрящевой тканей (контрактуры Дюпюитрена, дискоза, оптохиазмального арахноидита и т. п.), а также остеохондроза. П. применяют в мясной промышленности для улучшения вкусовых и питательных качеств мяса и мясопродуктов, в пищевой промышленности — для осветления пива, а кроме того, для обработки кож и т. п. В экспериментальных медико-биологических исследованиях П. используют при изучении строения различных белков и пептидов.

П. открыли в конце 19 в. Вюртц (A. Wurtz) и Бушю (E. Bouchut), в 1937 г. он был получен в кристаллическом виде. Этот фермент является наиболее изученным представителем тиоловых протеиназ (см.).

Мол. вес (масса) П. ок. 23 500, его (см.) находится при pH 8,75.

Молекула П. состоит из одной полипептидной цепи, построенной из 212 аминокислотных остатков, и свернута в глобулу, имеющую почти сферическую форму; она содержит ок. 20% а-сииралей и состоит из двух доменов, разделенных щелью. В этой щели расположен активный центр фермента, в состав к-рого входят SH-группа остатка цистеина-25 и имидазольная группировка гистидина-159, а также аспарагин-175 и аспарагиновая к-та-158. Необходимая для проявления ферментативной активности SH-группа легко подвергается окислению, поэтому для проявления оптимальной активности П. требуется присутствие активаторов — восстанавливающих и металлсвязывающих агентов, напр, смеси цистеина и ЭДТА или одного цистеина, глутатиона, тиогликоле-вой к-ты, цианида, Na2S2O3, NaBH4 и т. п. Окислители, ионы тяжелых металлов, а также вещества, модифицирующие SH-группы, подавляют активность П. С ионами Hg2+ папайи образует неактивный комплекс. В присутствии восстанавливающих и металлсвязывающих агентов этот комплекс разрушается и активность П. полностью восстанавливается. П. стабилен при pH 4,5—10,0, в более кислой среде он быстро инактивируется; фермент устойчив в концентрированных р-рах мочевины, в 70% метаноле, в нейтральной среде стабилен даже при 70°.

П. обладает широкой субстратной специфичностью. В синтетических субстратах П. наиболее быстро гидролизует связи, образованные CO-группами основных аминокислот. Оптимум pH для действия П. от 5,0 до 8,0.

Коммерческие препараты неочищенного П. получают простым высушиванием млечного сока дынного дерева. В этих препаратах наряду с П. присутствуют близкий ему по свойствам химопапаин и пептидаза А, к-рые отличаются от П. своей субстратной специфичностью. Кристаллический П. получают из коммерческих препаратов фермента путем осаждения примесей при pH 9,0 и последующего фракционирования сульфатом аммония и хлористым натрием. Кристаллизуют П. из 0,02 М р-ра цистеина pH 6,5 при 4°.

Библиография: Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, М., 1971; D г e n t h J. a. o. Papain, X-ray structure, в кн.: The enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 3, p. 484, N. Y.— L., 1971; Glazer A. N. a.S m i t h E. L. Papain and other piant sulf-hydryl proteolytic enzymes, ibid., p. 502.

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание