Родопсин (син.зрительный пурпур) — один из зрительных пигментов фоторецепторов сетчатки глаза. Патология, связанная с Родопсином и фоторецепторной мембраной, может быть причиной тяжелых глазных заболеваний — различных форм абиотрофии сетчатки глаза (см.).

Родопсин представляет собой хромогликопротеид, прочно связанный с мембраной фоторецепторной клетки (см.). Молекула Родопсина состоит из белковой части — опсина, хромофорной и углеводной частей; его мол. вес (масса) ок. 38 000. Полипептидная цепь опсина включает ок. 350 остатков аминокислот, первичная структура опсина не установлена. Хромофорной группой в молекуле Р. является ретиналь (ранее называвшийся ретиненом) — альдегид витамина А (см.), к-рый ковалентно связан с 8-аминогруппой остатка лизина белковой части молекулы. В молекуле Р. ретиналь находится в 11-цис-форме (см.). Родопсины позвоночных и беспозвоночных животных содержат один и тот же хромофор — 11-цис-ретиналь, но белок (опсин) у них видоспецифичен. Углеводная часть молекулы Р. представляет собой две олигосахаридные цепи, связанные ковалентной связью с NH2-концом полипептидной цепи Р. Полипептидная цепь молекулы Р., несколько раз изгибаясь, «прошивает» насквозь фоторецепторную мембрану. Расположен Р. в мембране асимметрично; в диске наружного сегмента палочки позвоночных животных и, вероятно, человека COOH-концевой участок полипептидной цепи расположен на гидрофильной поверхности цитоплазматической мембраны, NH2-концевая часть молекулы Р. находится на противоположной поверхности, во внутридисковом пространстве; большая часть самой полипептидной цепи Р. погружена в гидрофобную часть липидного бимолекулярного слоя мембраны (см.). Такое трансмембранное расположение молекулы Р., по всей вероятности, принципиально важно для осуществления одной из его функций, связанной с повышением проницаемости мембраны для ионов при освещении. Мембрана фоторецепторов обладает исключительно низкой вязкостью, и молекула Р., погруженная в нее, подвергается броуновскому движению, претерпевая быструю вращательную и более медленную латеральную диффузию, в ходе к-рой может обеспечиваться взаимодействие молекулы Р. в темновом или обесцвеченном состоянии с другими молекулами белков в фоторецепторной мембране.

Максимум поглощения Родопсина находится в видимой части спектра при длине волны ок. 500 нм и определяет максимум спектральной чувствительности палочек (см.) (см.) и соответственно максимум кривой видимости ночного или сумеречного, т. е. скотопического, (см.). Чистый ретиналь имеет желтый цвет, его максимум поглощения находится при 370 нм.

К Р. относят и зрительный пигмент красночувствительных колбочек сетчатки человека и других позвоночных — йодопсин, хромофорной группой к-рого также является 11-цис-ретиналь.

Зрительные пигменты, содержащие в качестве хромофорной группы 11-цис-3-дегидроретиналь, названы порфиропсинами (см.). В бактериях обнаружен еще один ретинальсодержащий белок, бактериальный аналог родопсина, так наз. бактериородопсин. Это хромопротеид, состоящий из гидрофобного белка и ретиналя в 13-цис-или транс-форме. Бактериородопсин, как и Р., является трансмембранным белком. Основная функция бактериородопсина биоэнергетическая. Энергия света, поглощенного ретиналем, используется бактериородопсином для активного переноса протона через так наз. пурпурную мембрану солелюбивых бактерий, в результате чего на ней создается электрохим. потенциал, энергия к-рого, в свою очередь, используется для синтеза АТФ. Это простейшая, древняя бесхлорофильная форма (см.).

Собственно фотохимической реакцией в зрении (см.) является реакция фотоизомеризации ретиналя Р.: при поглощении кванта света молекулой Родопсина последний полностью переходит из 11 -цис- в транс-форму. Эта реакция инициирует серию конформационных изменений Р., что в конечном счете приводит к изменению проницаемости мембраны фоторецептора для ионов и генерации на ней рецепторного потенциала (фоторецепторного сигнала). Сложный механизм сопряжения между фотохимической реакцией в Р. и генерацией рецепторного потенциала остается пока не выясненным.

В процессе регенерации молекул Родопсина у позвоночных большую роль играет ферментативная изомеризация транс-ретиналя снова в цис-форму. Однако непосредственных характеристик этого процесса и участвующих в нем ферментов пока нет.

См. также.

Библиография: Островский М. А. Проблема зрительного пигмента родопсина и бактериородопсина, Вестн. АН СССР, № 9, с. 120, 1979; он же, Зрительная рецепция — проблема на стыке наук, Наука в СССР, № 1, с. 71, 1981; Островский М. А. и Федорович И. Б. Фотоиндуцированные изменения фоторецепторной мембраны, в кн.: Структура и функции биол. мембран, под ред. А. С. Трошина и др., с. 224, М., 1975, библиогр.; они же, Фотохимические превращения зрительного пигмента — родопсина, Квантовая электроника, т. 5, № 10, с. 2263,1978; Hub bell W. L. а. Вownds M. D. Visual transduction in vertebrate photoreceptors, Ann. Rev. Neurosci., v. 2, p. 17,1979; Montal M. Rhodopsin in model membranes, Biochim. biophys. Acta (Amst.), v. 559, p. 231, 1979; Ostroy S. E. Rhodopsin and the visual process, ibid., v. 463, p. 91, 1977.

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание