ТРИПТОФАН — ?-(3-индолил)-?-аминопропионовая кислота, индолаланин; в организме человека и животных не синтезируется, относится к незаменимым аминокислотам. Т. входит в состав молекул (см.), в т. ч. ферментов (см.), а также является биосинтетическим предшественником (см.), (см.), (см.) и других биологически активных веществ. Недостаток Т. в рационе является причиной нарушения синтеза белков, снижения содержания серотонина в мозге и других тканях, он может привести также к развитию (см.). При дефиците (см.) нарушается обмен Т.: с мочой выделяется резко увеличенное против нормы количество метаболитов Т. кинуренина и ксантуреновой к-ты. Нарушение обмена Т. у человека может быть первичным, генетически обусловленным, и вторичным — при заболевании печени и почек, при (см.), (см.), (см.), семейной атаксии Фридрейха (см.), болезни Иценко—Кушинга (см.), коллагенозах (см.), туберкулезе (см.), заболеваниях жел.-киш. тракта, анемиях (см.), нек-рых злокачественных опухолях (см.). К наследственным дефектам обмена Т. относятся болезнь Хартнупа (см.) — нарушение всасывания Т. в кишечнике и реабсорбции Т. в почках; так наз. синдром «голубых пеленок» — нарушение всасывания Т. в кишечнике, прп этом из двух молекул индола (см.) образуется синее индиго, выделяющееся с мочой; синдром Тады — триптофанурия в сочетании с карликовостью (см.); синдром Прайса — кинуренинурия, (см.); наследственная ксантуренинацидурия, при к-рой снижена активность кинурениназы (КФ 3.7.1.3), пиридоксальфосфатзависимого фермента, участвующего в обмене Т. Нарушение обмена Т. установлено также при аллергических дерматозах (см.). У растений Т. является биосинтетическим предшественником алкалоидов и других соединений: гармина, псилоцибина, индолил-3-ацетата (ауксина), (см.), (см.).

История открытия Т. является интересным эпизодом в изучении и идентификации аминокислот (см.). Уже задолго до его открытия в 1901 г. было известно, что при триптическом переваривании белков (см.) можно наблюдать цветную реакцию с бромной водой, к-рая не появляется ни с нативными белками, ни с продуктами кислотного гидролиза белка. Эта реакция была названа «триптофане вой», что означает «реакция, извещающая о расщеплении». Позже было установлено, что реакция с бромной водой происходит только в присутствии свободного Т., но не при кислотном гидролизе, т. к., в кислой среде Т. разрушается.

Содержание Т. в (см.) и (см.) человека составляет 1,9 и 3,6% соответственно, в цитохроме с лошади (см.) — 1,5%, в инсулине и рибонуклеазе Т. отсутствует.

В плазме крови человека содержание свободного Т. колеблется от 0,4 до 3 мг{ 100 мл (в среднем 1 —1,27 мг/100 мл), причем его концентрация зависит от степени связывания с альбуминами. В растительных белках Т. меньше, чем в животных. Содержание Т. (в г/100 г белка) в мясе составляет в среднем — 1,2, в куриных яйцах — 1,4, рыбе —0,8, коровьем молоке — 1,3, пшеничной муке — 1,3, картофеле — 0,9, горохе — 0,7. Наиболее богатым источником Т. являются мясные продукты (особенно печень), молоко, яйца.

Суточная потребность Т. для детей (в зависимости от возраста) составляет в среднем от 15 до 30 мг/кг, а для взрослых — 7 мг/кг. Принятые с пищей 60 мг Т. эквивалентны 1 мг никотиновой к-ты (ниацина).

Мол. вес (масса) Т. составляет 204,22. В основе структуры Т. лежит гетероциклическая индольная система, представляющая собой как бы конденсированные бензольные и пиррольные кольца.

Водородный атом у азота пиррольного кольца обладает свойством образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобулы белков. (см.) Т. находится при pH 5,89. По сравнению с (см.) и (см.) Т. обладает более сильным поглощением в УФ-части спектра (максимум поглощения находится при длине волны 279 нм). В составе живых организмов встречается только L-триптофан (см. Изомерия). В очищенном виде он представляет собой бесцветные гексагональные листочки. Уд. вращение плоскости поляризации света (а)20 = —33,7; t°пл 293° (с разложением). Растворимость (в г/100 мл) в воде при 25° равна 1,14, а при 75° — 2,79; Т. мало растворим в этаноле, нерастворим в эфире. D-триптофан представляет собой бесцветные кристаллы, (а)90 — = 4-32,9; t°пл 282°. Рацемическая смесь (см.) изомеров Т. имеет вид бесцветных гексагональных пластинок, t°пл 283°, растворима в горячей воде, мало растворима в холодной воде и этаноле.

В организм человека и животных Т. поступает в составе белков пищи. После всасывания из кишечника в кровь большая часть Т. используется для биосинтеза белков. Т. кодируется триплетом УГГ — урацил, гуанин, гуанин (см.), причем триптофан способствует образованию альфа-спирали белка, т. е. формированию его вторичной структуры. Метаболизм Т. осуществляется по серотониновому, индольному и кинурениновому путям. Гидроксилирование Т. ведет к образованию 5-гидрокситриптофана с его последующим (см.) до 5-гидрокситриптамина. Продукты превращения последнего 5-(гидр)оксииндолилуксусная (ОИУК) и 5-метоксииндолилуксусная к-ты экскретируются с мочой, по этому пути метаболизируется 3% поступившего с пищей Т. В норме с мочой человека выводится ок. 5 мг ОИУК в сутки. У больных со злокачественным (см.) экскреция ОИУК достигает 400 мг в сутки. В печени и кишечнике Т. превращается в триптамин, из к-рого образуются индолилуксусная и индолилпировиноградная к-ты (см.). Под действием бактериальной флоры толстой кишки Т. подвергается (см.) и последующему распаду боковых цепей с образованием (см.), скатоксила, индола, индоксила. В кишечнике индол может образовываться непосредственно из Т. Концентрация индоксилсульфата в моче является показателем активности бактериальной флоры кишечника. И, наконец, Т. окисляется до кинуренина, к-рый превращается в антраниловую, кинуреновую, ксантуреновую, хинолиновую, пиколиновую к-ты и другие продукты, выделяемые с мочой, причем их суммарное количество соответствует количеству метаболизируемого Т. Из хинолиновой к-ты в организме человека и животных образуются никотинамидные коферменты (см.).

Получают Т. из триптических гидролизатов белков, а также путем хим. синтеза.

Для качественного и количественного определения Т. в биол. материале используют различные методы (см.), а для количественного определения используют метод Гопкинса (см.), или реакцию с ароматическими альдегидами (n-диметиламинобензальдегид, растворенный в концентрированной серной кислоте, при взаимодействии с Т. дает красно-фиолетовое окрашивание, интенсивность к-рого пропорциональна содержанию Т.), а также спектрофотометрические (см.) и электрофоретические (см.) методы.

При определении обеспеченности организма витамином B6 используют пробу с нагрузкой Т.: в моче исследуемого определяют содержание ксантуреновой к-ты после приема 10 г Т. Однако повышенное выведение ксантуреновой к-ты с мочой не всегда бывает проявлением гиповитаминоза В6 (см.), а может зависеть от повышения активности триптофанпирролазы (триптофан-2,3-диоксигеназы; КФ 1.13.11.11), катализирующей окисление Т. с образованием L-формилкинуренина.

Библиогр.: Березов Т. Т. и Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, М., 1982; Рапопорт С. М. Медицинская биохимия, пер. с нем., с. 54 и др., М., 1966; Рудзит В. К. Триптофан (в норме и патологии), Л., 1973, библиогр.; Уайт А. и др. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1—3, М., 1981; T a d а К. а. о. Vitamin В6 dependent xanthurenic aciduria, Tohoku J. exp. Med., v. 93, p. 115, 1967.

^

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание